请举例说明溶酶体酶进入溶酶体的非M6P途径的可能方式。

溶酶体酶进入溶酶体的非M6P途径可两种可能方式:一种是作为膜蛋白,合成时就插在膜上,;另一种可能就是作为前体合成并结合在膜上,进入溶酶体膜后水解释放到溶酶体腔中。如β-葡糖脑苷脂酶(β-glucocerebrosidedase),此酶作为前体合成并结合在膜上,但是成熟后仍然结合在溶酶体的膜上。酸性磷酸酶在合成时是以前体形式被合成的并且作为ER的整合蛋白结合在ER的膜中。这种膜结合的前体酶通过高尔基体被运入溶酶体,最后通过切割作为成熟的酸性磷酸酶被释放到溶酶体的腔中。指导膜结合蛋白从ER进入溶酶体的寻靶信号是一段特殊的氨基酸序列,这段序列位于跨膜蛋白的细胞质结构域。如果将酸性磷酸酶的细

　　胞质结构域中的一个酪氨酸突变后,这种酶的前体就只能结合在ER的膜而不能进入溶酶体中。在其他的溶酶体酶中也发现类似的情况,说明酪氨酸是溶酶体酶寻靶信号的组成部分。