胰高血糖素和肾上腺素是如何使靶细胞中的cAMP的浓度升高的?

胰高血糖素和肾上腺素作为第一信使作用于靶细胞的膜受体,通过G蛋白偶联系统激活腺苷酸环化酶,将ATP生成cAMP,主要过程包括:G蛋白被受体激活：当配体与受体结合时,引起受体构型的改变,从而提高与G蛋白的结合亲和力,这也是细胞信号分子的惟一功能。结合有配体的受体在细胞质膜的内侧面与G蛋白结合,形成受体-G蛋白复合物。与受体结合的G蛋白α亚基释放出GDP,并与GTP结合,这样就使G蛋白成为活性状态。G蛋白将信号向效应物转移：GTP取代GDP改变了G蛋白α亚基的构型,使得它与G蛋白的另外两个亚基β、γ分开,而β和γ两个亚基仍以Gβγ复合物存在。与GTP结合的Gα单独去激活效应物分子（如腺苷酸环化酶）产生第二信使。只要Gα-GTP与效应物结合,就会不断产生第二信使（图5Q-1）,而Gβγ亚基可以激活下游别的效应物,激活更多的信号级联反应途径。图5Q-1G蛋白激活酶并引起细胞内信使分子的合成应答的终结：当与Gα结合的GTP被水解成GDP时，信号转导就会终止。因此，GTP水解的速率在某种程度上决定着信号转导的强度和时间的长短。Gα亚基具有较弱的GTPase的活性，能够缓慢地水解GTP，进行自我失活。失活可通过与GAP的作用而加速。一旦GTP水解成GDP，Gα-GDP能够重新与Gβγ复合物恢复结合，形成非活性的三体复合物。